Методическая разработка лекции по теме: «Аминокислоты. Белки»

Методическая разработка лекции по химии для 1 курса (на базе 9 классов)
по теме: «Аминокислоты. Белки»
преподаватель химии ГБОУ ВПО КрасГМУ им проф. В.Ф.Войно-Ясенецкого Минздрава России
Фармацевтический колледж
Е.Н.Казакова, 2015г
Цели занятия:
Сформировать у учащихся знания об азотсодержащих органических соединениях: аминокислотах, белках.
Изучить состав, номенклатуру, химические свойства аминокислот. Актуализировать знания учащихся о белках из курса биологии, изучить структуру, химические свойства белков, их биологические функции.
Продолжить формировать умение предполагать свойства вещества на основании его строения
Продолжить развивать у учащихся умение связывать уже имеющиеся знания с вновь приобретенными, умение анализировать и выделять главное в изученном материале, обобщать изученный материал и делать выводы.
Развитие учебных умений при работе с конспектом.
Тип: изучение нового материала
Вид: лекция
Метод: объяснительно-иллюстративный

План лекции:
1. Аминокислоты: состав, номенклатура.
2. Физические и химические свойства аминокислот.
3. Белки – как биополимеры. Строение белковых молекул.
4. Физические и химические свойства белков.
5. Превращение и функции белков в организме.

1. Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, содержащие две функциональные группы: аминогруппу
·NH2 и карбоксильную группу
· COOH, связанные с углеводородным радикалом.
Общая формула аминокислот:
(H2N)m
· R
· (COOH)n, где m и n – чаще всего равны 1 или 2
По систематической номенклатуре аминокислоты называют по соответствующей карбоновой кислоте с добавлением приставки амино-. Положение аминогруппы указывают соответствующей цифрой.
Например,
3 2 1
СН3
·СН
·СООН 2-аминопропановая кислота

·
NH2
3 2 1
NH2
·СН2
·СН2
·СООН 3-аминопропановая кислота

По рациональной номенклатуре положение аминогруппы
·NH2 указывается буквами греческого алфавита, начиная со второго атома углерода:
·,
·,
·,
·,
· и т.д. Название кислоты используется тривиальное.

·
·
СН3
·СН
·СООН
· -аминопропионовая кислота

·
NH2

·
·
NH2
·СН2
·СН
·СООН
· –аминопропионовая кислота

Часто аминокислотам организма, образующим белки, дают эмпирические названия:

NH2
·СН2
·СООН глицин (аминоэтановая кислота, аминоуксусная
кислота)
СН3
·СН
·СООН аланин (
·-аминопропионовая, 2-аминопропановая

· кислота)
NH2

2. Физические свойства аминокислот
Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде, температура плавления 230-3000, многие аминокислоты имеют сладкий вкус.

Химические свойства аминокислот
(H2N)m
· R
· (COOH)n,
Аминокислоты - амфотерные вещества

1. Аминогруппа
·NH2 определяет основные свойства аминокислот, т.к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия неподеленной электронной пары у атома азота.









2. Карбоксильная группа
· COOH определяет кислотные свойства.




3. Взаимодействие аминокислот друг с другом - образование пептидов







Реакция образования пептидов относится к реакциям поликонденсации.
Поликонденсация – реакция образования высокомолекулярных соединений, сопровождающаяся выделением побочных низкомолекулярных продуктов (H2O NH3 и др.)

Получение аминокислот
1. Лабораторный способ - через галогенпроизводные карбоновых кислот
13 SHAPE \* MERGEFORMAT 1415

2. Промышленный способ - гидролиз белков.

3. Белки – высокомолекулярные органические соединения, состоящие из
·-аминокислот, соединенных пептидными связями.
В состав белков входит свыше 20 различных аминокислот. Все белки сильно различаются между собой по качественному и количественному составу различных аминокислот, по взаиморасположению аминокислотных остатков.
В тканях и органах человека и животных могут синтезироваться 12
·-аминокислот (заменимые аминокислоты), 8
·-аминокислот в организме человека и животных не синтезируются (незаменимые аминокислоты) и должны поступать в организм с пищей.

Строение белковых молекул
Различают четыре уровня структурной организации белковых молекул.

Первичная структура белка это полипептидная цепь линейной формы из последовательно соединенных пептидной связью аминокислот. (Полипептидную теорию строения белков предложил немецкий химик Э. Фишер в начале XX в.).
В организме человека свыше 10000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20
·-аминокислот, которые соединены между собой пептидными связями. Число остатков аминокислот в молекулах белков варьирует от 50 до 10. Потенциально возможное число белков с различной первичной структурой практически не ограничено.
Один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954 г., гормон инсулин (регулирует
·содержание сахара в крови), его молекула состоит из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом (в одной цепи 21 аминокислотный остаток, в другой 30).

Вторичная структура белка (для большинства белков) это
·-спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между группами: СО и NН
Вторичная структура была установлена американским химиком Л. Полингом в 1951 г.
Существуют белки, имеющие другие типы вторичной структуры.
Третичная структура белка пространственная конфигурация спирали.
У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в «клубок» компактную «глобулу». Эта структура поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий, а также водородных, дисульфидных, ионных и других связей.

Четвертичная структура белка способ совместной укладки нескольких полипептидных цепей; образующиеся структуры называются ассоциатами.
Например, гемоглобин (белок крови) это сложный белок, макромолекула которого состоит из четырех полипептидных цепей (глобул), соединенных с четырьмя геммами. В каждом геме содержится один атом двухвалентного железа, который может непрочно связывать одну молекулу кислорода. Из тканей гемоглобин выносит углекислый газ, молекулы которого присоединяются к аминогруппам, содержащимся в полипептидных цепях.
Физические свойства
Свойства белков так же разнообразны, как и функции, которые они выполняют. Одни белки растворяются в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи нерастворимы (например, белки покровных тканей).
Химические свойства
В радикалах аминокислотных остатков белки содержат различные функциональные группы, которые способны вступать во многие реакции. Белки вступают в реакции окисления-восстановления, этерификации, алкилирования, нитрования, могут образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями (белки амфотерны).

Гидролиз белков:
Конечным продуктом гидролиза белков являются аминокислоты.



2. Осаждение белков:
Осаждение белков бывает обратимое и необратимое.
Обратимое осаждение происходит при добавлении к раствору белка солей Na+, K+, NH4+. Раствор белка становится мутным (белок выпадает в осадок). При добавлении достаточного количества воды раствор белка вновь становится прозрачным.
Необратимое осаждение - денатурация (разрушение третичной и вторичной структур белковых молекул). Например, альбумин яичный белок при температуре 6070° осаждается из раствора (свертывается), теряя способность растворяться в воде.

Белки являются основой всего живого на Земле и выполняют в организмах многообразные функции.
1 . Пластическая

Строительный материал клетки

Белки составляют основу строения клетки: коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки.
В комплексе с липидами (преимущественно фосфолипидами) белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.


2. Транспортная

При участии белков происходит связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.


Например, гемоглобин (перенос О2 и СО2)
Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях


3. Защитная

Белки обеспечивают связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Белки иммунной системы (иммуноглобулины – ответственные за иммунитет, интерфероны – противовирусные белки), а также белки системы свертывания крови (тромбин, фибриноген).


4. Энергетическая

Снабжают организм энергией.

Большое значение имеют пищевые и запасные белки, которые снабжают организм энергией. При расщеплении 1 г белка освобождается 17,6 кДж энергии


5. Каталитическая

Ускоряют протекание химических реакций в организме.

Все ферменты по своей химической природе являются белками.
Ферменты катализируют (ускоряют) реакции:
- расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм);
- репликации и репарации ДНК и синтезе РНК;
- фермент пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.


6. Сократительная

Выполняет все виды движений, к которым способны клетки и организмы.

Сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.
Сокращение мышц (сгибание, разгибание конечностей).
Движение ресничек и жгутиков.


7. Регуляторная

Регулируют обменные процессы.

Гормоны, например, инсулин (обмен глюкозы),который регулирует концентрацию глюкозы в крови и фактор некроза опухолей, и передаёт сигналы воспаления между клетками организма.



Белки необходимая составная часть пищи человека, отсутствие или недостаток их в пище может вызвать серьезные заболевания. Обратите внимание на схему, отражающую превращения белков в организме.










Функции белков в организме



Заголовок 115

Приложенные файлы

  • doc file1
    Методическая разработка лекции по теме "Аминокислоты. белки"
    Размер файла: 153 kB Загрузок: 3